Institut de Chimie & Biologie des Membranes & des Nano-objets • Bordeaux

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Internal CBMN Seminar: A. Simon, 6 ... Marisela Velez, 28 november 2018, 2... Marc Bramkamp, 16 november 2018, 2p... Kazushi Kinbara, 12 november 2018, ... Internal CBMN Seminar: J. Lang, 8 N... Internal CBMN Seminars: A. Baudin, ... Plateforme production de protéine... Patrick Trouillas, 21 June 2018, 2p... Lucie Khemtemourian, 21 June 2018, ... Jonathan Faherty, 7th June, 11 AM, ... Yann Fichou, 3 May 2018, 2pm, IECB Internal CBMN seminars: A. Ciaccafa... Alain Roussel, 29/03/2018, 4 pm, EN... Simon Poly, 22 march 2018, 2pm, ENS... J.Crassous, M. Sallé & A. Martinez... O.Reinaud & V. Artero, 7/12/2017, 1... R. Dos santos Morais, 30/11/2017, 4... Christian Griesinger, November 24th... Takahiro Muraoka, 16/11/2017, 11am,... Vladimir Torbeev, 9/11/2017, 2pm, E... M. D. Smith & T.Constantieux, 3/11/... James Nowick, 15 september 2017, 11... Emmanuelle Thinon, 28 June 2017, 11... Caroline Tokarski, 15 June 2017, 4p... Christian Salesse, 8 June 2017, 4pm... Patrice Rey, 01 June 2017, 2h30 pm,... Christina Sizun, 18 May 2017, 4 pm,... Marisela Velez, 5 May 2017, 11am, I... Iqbal Choudhary, 27 April 2017, 4 p... Vincent Aucagne, 21 April 2017, 11 ... Sophie Zinn-Justin, 14 April 2017, ... Cécile Feuillie, 16 February 2017,... Félix M. Goñi, 8 december 2016, 4... Félix M. Goñi, 17 november 2016, ... Carl Creutz, 20 october 2016, 4 pm,... Diego Romero, 30 september 2016, 11... A. Ciaccafava, 8 september 2016, 14... A. Ramamoorthy, 16 June 2016, 16h,... Alexandre de Brevern, 2 june 2016, ... Isabelle Landrieu, 26 May, 16h, ENS... Frances Sepavoric, 12 May, 16h, ENS... Thomas Pradeu, 7 April 2016, 9h, EN... Françoise Argoul, 3 march 2016, 1... Corinne Loutelier-Bourhis, 16/12/20... Aristotelis XENAKIS, 3 december 201... Fabian Kiessling, 26 november 2015,... Michaël Molinari, 20 november 2015... Dipankar Das Sarma, 28 October 2015... Olivier Donard, 22 october 2015, 16... E. Morvan & A.Grelard, 17/12/2015, ... Christophe Cullin, 10 september 201... Brigitte Lindet, 18 June 2015, 16h,... Marion Decossas, 4 June 2015, 16h, ... Pascale Schellenberger, 21 Mai 2015... F. Leal-Calderon, 7 May 2015, 16h, ... Ibrahim Abdulhalim, 9 April 2015, 1... Manon Carré, 26 March 2015, 14h, ... C. Bure & JM Schmitter, 19 March 20... T. Ogata & H. Ihara, 17 March 2015,... Banafshe Larijani, 12 March 2015, 1...
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Dynamique unique d’une protéine transmembranaire pour la neurotransmission et la sécrétion hormonale.



Les hormones sécrétées sont empaquetées à l’intérieur de la cellule dans des vésicules qui doivent fusionner avec la bicouche lipidique constituant la membrane cellulaire et générer un pore de fusion afin de larguer leur contenu dans l’espace extracellulaire (exocytose). Tandis que le rôle des protéines (protéines SNARE) intervenant dans la partie soluble de la membrane est relativement bien décrit, le rôle potentiel des domaines transmembranaires restait sujet à débat en raison des difficultés à déterminer les structures protidiques membranaires.

 

Dans le cadre d’un projet interdisciplinaire des biologistes cellulaires et des physicochimistes de l’institut CBMN et en collaboration avec des électrophysiologistes de l’Université d’Oxford, les structures et fonctions du domaine transmembranaire du VAMP2, une protéine SNARE située sur les vésicules exocytotiques ont été étudiées. Leurs travaux, publiés dans Scientific Reports (1), ont permis une vue nouvelle sur l’exocytose. Ils ont ensuite été plus détaillés dans une revue récente (Cell Calcium) (2).

 

En utilisant des systèmes dynamiques, ils ont pu montrer par spectroscopie infrarouge que le domaine transmembranaire de VAMP2 est capable de changer sa structure d’hélices en feuillets de manière réversible en fonction de la concentration locale de la protéine. La substitution d’un ou deux acides aminés au centre du domaine transmembranaire inhibe les transformations structurales, change les interactions entre lipides et protéines et diminue la sécrétion d’hormones. Une analyse plus fine par imagerie et électrophysiologie des pores de fusion mêmes montre que cette structure qui ne mesure initialement que 1 ou 2 nanomètres présente un délai dans l’ouverture du pore et son élargissement.

 

Ces données prouvent que la dynamique structurale des domaines transmembranaires est requise lors de l’exocytose et que leurs structures sont optimalisées pour les interactions dans un espace extrêmement contraint tel que le pore de fusion. D’une manière plus générale ces données montrent aussi une dynamique inattendue des domaines transmembranaires et l’importance du jeu concerté entre protéines et lipides.

 

 

Image de microscopie électronique d’une vésicule à insuline et la membrane plasmique. Les membranes en train de fusionner sont schématisées en jaune (état d’hemifusion), les protéines SNAREs schématisées en rouge, blanc et vert.

 

 

1. Hastoy, B., Scotti, P. A., Milochau, A., Fezoua-Boubegtiten, Z., Rodas, J., Megret, R., Desbat, B., Laguerre, M., Castano, S., Perrais, D., Rorsman, P., Oda, R. & Lang, J. (2017) A Central Small Amino Acid in the VAMP2 Transmembrane Domain Regulates the Fusion Pore in Exocytosis, Scientific Reports. 7, 2835.

 

 

2. Hastoy, B., Clark, A., Rorsman, P. & Lang, J. (2017) Fusion pore in exocytosis: More than an exit gate? A beta-cell perspective, Cell Calcium. 68, 45-61.

 

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Dernière mise à jour : 11/12/2018

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